2010 : Etude d'un acide alpha aminé

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Catégorie : Exercices du BAC

Les protéines sont les macromolécules communément appelées polypeptides qu’on peut obtenir par des réactions de condensation des acides -animés. Elles jouent un rôle fondamental en biologie en assurant des fonctions diverses. Certaines d’entre elles ont une fonction hormonale, d’autres une fonction enzymatique c’est-à dire catalytique dans l’évolution de certaines synthèses biologiques.

Dans ce qui suit, on étudie un exemple de réaction de condensation d’acides -aminés et la cinétique de la réaction d’hydrolyse de protéines catalysée par des enzymes.

2.1. La leucine est un acide  -aminé de formule semi-développée :

2.1.1. Donner, en nomenclature  systématique, le nom de la leucine.                                    (0,25 pt)

2.1.2. Cette molécule de la leucine est-elle chirale ? (Justifier  la réponse).                           (0,25 pt)

2.1.3. Donner les représentations de Fischer des deux énantiomères de la leucine.                 (0,25 pt)

2.1.4. Ecrire la formule semi-développée de l’amphion correspondant à la molécule de la leucine. (0,25 pt)

2.2. On fait réagir la leucine avec un acide -aminé A de formule :

                ;  où  R  est un radical alkyle ou un atome d’hydrogène.

Dans cette réaction la leucine est N-terminale (son groupement amine est bloqué). On obtient un dipeptide P dont la masse molaire est égale à 188 g.moL^-1.

2.2.1. Ecrire, à l’aide des formules semi-développées ci-dessus, l’équation-bilan de la réaction de condensation qui se produit.                                                                                                           (0,75 pt)

2.2.2. Déterminer R puis la formule semi-développée et le nom, en nomenclature officielle, de l’acide-aminé A.                                                                                                                         (01 pt)

2.3. La réaction inverse de la réaction de condensation est appelée hydrolyse. Dans les organismes vivants, les polypeptides des protéines provenant de l’alimentation sont hydrolysés en présence de catalyseurs : les enzymes. On suit la concentration molaire C d’une  protéine dont l’hydrolyse commence à la date t = 0. La courbe jointe en annexe (page 4) représente les variations de la concentration C en fonction du temps t .

2.3.1. A quel instant la vitesse instantanée de disparition de la protéine est-elle maximale ?    (0,25 pt)

2.3.2.  Déterminer graphiquement la vitesse instantanée aux dates t_o = 0 et  t₁ = 20 s.         (0,75 pt)

2.3.3.  Déterminer graphiquement le temps de demi-réaction  t _½                                       (0,25 pt)

NB : il n’est pas exigé de rendre la courbe avec la feuille de copie ; on explicitera simplement la méthode utilisée pour répondre à chaque question.

Courbe C = f(t)

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